← Estruturas

F1-ATPase de Fusobacterium nucleatum

A cabeça catalítica do motor que produz ATP numa bactéria causadora de doença, e a forma como se mantém sob controlo.

O anel α3β3 (α a laranja, β a dourado) à volta do eixo central γ (ameixa), com a subunidade ε (rosa), visto de lado.

A ATP sintase é o motor rotativo que produz a maior parte do ATP de uma célula. A sua parte F1, um anel de três subunidades α e três β à volta de um eixo central, também pode trabalhar ao contrário e degradar ATP, por isso as células mantêm essa reacção inversa sob controlo. Esta estrutura da F1 de Fusobacterium nucleatum, uma bactéria anaeróbia que causa doença nas pessoas, mostra uma enzima apenas parcialmente inibida, e sugere que a sua actividade é regulada pela quantidade de ADP à volta, tal como nas nossas mitocôndrias (artigo).

O trabalho foi liderado pelo grupo de Greg Cook, na Nova Zelândia, com o grupo de John Walker na MRC Mitochondrial Biology Unit, em Cambridge (John Walker partilhou o Prémio Nobel da Química de 1997 pelo seu trabalho sobre a ATP sintase). Os dados foram recolhidos na MX2, no Australian Synchrotron, e os danos da radiação obrigaram a juntar quatro conjuntos de dados de dois cristais. O artigo atribui-me a metodologia e a investigação.

Entrada no PDB
6Q45 no PDBe (também no RCSB PDB)
Publicada
2019-07-10
Resolução
3.6 Å
Artigo
Structure of F1-ATPase from the obligate anaerobe Fusobacterium nucleatum. (Open Biology, 2019)
Mais
Detalhes técnicos, ligações e densidade electrónica

Imagens e vídeo feitos com o UCSF ChimeraX; a vista em 3D é do PDBe Mol*.

Pesquisar no site