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8QXXHCMV DNA polymerase processivity factor UL44 phosphorylated NLS 410-433 bound to mouse importin alpha 22023 · 1,9 Å

Proteínas: DNA polymerase processivity factor (Human betaherpesvirus 5); Importin subunit alpha-1 (Mus musculus)
Resolução: 1,9 Å · R_work 0,175, R_free 0,204
Grupo espacial: P 21 21 21
Célula unitária: a = 78,9, b = 89,8, c = 97,6 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 90,0°
Tamanho: 58,1 kDa · 534 resíduos em 2 cadeias · 3777 átomos
Dados: Australian Synchrotron, MX2 · 0.95372 Å · DECTRIS EIGER X 16M
Cronologia: Dados recolhidos em 03/2019, depositada em 10/2023, publicada em 11/2023 · 4,6 anos do feixe à publicação
Validação: Clashscore 5,8 · outliers de Ramachandran 0,0% · outliers de rotâmeros 0,0%
Artigo: Structural determinants of phosphorylation-dependent nuclear transport of HCMV DNA polymerase processivity factor UL44. (Febs Lett., 2024) · citado 9 vezes (OpenAlex)
O que veio depois: 31 estruturas posteriores de Importin subunit alpha-1 no PDB

PDBe PDBe-KB (P16790)PDBe-KB (P52293)UniProt P16790 UniProt P52293 AlphaFold P52293 PDB-REDO Relatório de validação RCSB PDB

8QXWHCMV DNA polymerase processivity factor UL44 unphosphorylated NLS 410-433 bound to mouse importin alpha 22023 · 2 Å

Proteínas: DNA polymerase processivity factor (Human betaherpesvirus 5); Importin subunit alpha-1 (Mus musculus)
Resolução: 2 Å · R_work 0,191, R_free 0,221
Grupo espacial: P 21 21 21
Célula unitária: a = 78,9, b = 90,1, c = 96,1 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 90,0°
Tamanho: 58,0 kDa · 534 resíduos em 2 cadeias · 3510 átomos
Dados: Australian Synchrotron, MX2 · 0.95372 Å · DECTRIS EIGER X 16M
Cronologia: Dados recolhidos em 03/2019, depositada em 10/2023, publicada em 11/2023 · 4,6 anos do feixe à publicação
Validação: Clashscore 5,8 · outliers de Ramachandran 0,0% · outliers de rotâmeros 0,0%
Artigo: Structural determinants of phosphorylation-dependent nuclear transport of HCMV DNA polymerase processivity factor UL44. (Febs Lett., 2024) · citado 9 vezes (OpenAlex)
O que veio depois: 31 estruturas posteriores de Importin subunit alpha-1 no PDB

PDBe PDBe-KB (P16790)PDBe-KB (P52293)UniProt P16790 UniProt P52293 AlphaFold P52293 PDB-REDO Relatório de validação RCSB PDB

7RG6Importin alpha2 in complex with ORF4B Bat coronavirus HKU52021 · 2,1 Å

Proteínas: Non-structural protein ORF4b (Bat coronavirus HKU5); Importin subunit alpha-1 (Mus musculus)
Resolução: 2,1 Å · R_work 0,205, R_free 0,223
Grupo espacial: P 21 21 21
Célula unitária: a = 78,7, b = 90,3, c = 100,0 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 90,0°
Tamanho: 60,7 kDa · 550 resíduos em 3 cadeias · 3549 átomos
Dados: Australian Synchrotron, MX2 · 0.9537 Å · DECTRIS EIGER X 16M
Cronologia: Dados recolhidos em 03/2021, depositada em 07/2021, publicada em 08/2021 · 5 meses do feixe à publicação
Validação: Clashscore 1,3 · outliers de Ramachandran 0,0% · outliers de rotâmeros 0,5%
Artigo: MERS-CoV ORF4b employs an unusual binding mechanism to target IMP alpha and block innate immunity. (Nat Commun, 2022) · citado 29 vezes (OpenAlex)
O que veio depois: 48 estruturas posteriores de Importin subunit alpha-1 no PDB

PDBe PDBe-KB (A3EXD3)PDBe-KB (P52293)UniProt A3EXD3 UniProt P52293 AlphaFold P52293 PDB-REDO Relatório de validação RCSB PDB

7RG5Importin alpha3 in complex with p50 NLS2021 · 2,15 Å

Proteínas: Isoform 3 of Nuclear factor NF-kappa-B p105 subunit (Homo sapiens); Importin subunit alpha-3 (Homo sapiens)
Resolução: 2,15 Å · R_work 0,226, R_free 0,262
Grupo espacial: P 1 21 1
Célula unitária: a = 47,8, b = 59,2, c = 86,2 Å; α = 90,0, β = 96,3, γ = 90,0°
Tamanho: 55,3 kDa · 499 resíduos em 2 cadeias · 3357 átomos
Dados: Australian Synchrotron, MX2 · 0.9537 Å · DECTRIS EIGER X 16M
Cronologia: Dados recolhidos em 09/2017, depositada em 07/2021, publicada em 08/2021 · 3,9 anos do feixe à publicação
Validação: Clashscore 1,4 · outliers de Ramachandran 0,2% · outliers de rotâmeros 0,5%
Artigo: MERS-CoV ORF4b employs an unusual binding mechanism to target IMP alpha and block innate immunity. (Nat Commun, 2022) · citado 29 vezes (OpenAlex)
O que veio depois: 5 estruturas posteriores de Importin subunit alpha-3 no PDB

PDBe PDBe-KB (P19838)PDBe-KB (O00629)UniProt P19838 UniProt O00629 AlphaFold O00629 PDB-REDO Relatório de validação RCSB PDB

7RG4Importin alpha2 in complex with p50 NLS2021 · 2,6 Å

Proteínas: Importin subunit alpha-1 (Mus musculus); Isoform 3 of Nuclear factor NF-kappa-B p105 subunit (Homo sapiens)
Resolução: 2,6 Å · R_work 0,217, R_free 0,243
Grupo espacial: P 21 21 21
Célula unitária: a = 78,0, b = 89,7, c = 97,2 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 90,0°
Tamanho: 60,2 kDa · 550 resíduos em 2 cadeias · 3318 átomos
Dados: Australian Synchrotron, MX2 · 0.9537 Å · DECTRIS EIGER X 16M
Cronologia: Dados recolhidos em 11/2017, depositada em 07/2021, publicada em 08/2021 · 3,8 anos do feixe à publicação
Validação: Clashscore 1,9 · outliers de Ramachandran 0,0% · outliers de rotâmeros 0,6%
Artigo: MERS-CoV ORF4b employs an unusual binding mechanism to target IMP alpha and block innate immunity. (Nat Commun, 2022) · citado 29 vezes (OpenAlex)
O que veio depois: 48 estruturas posteriores de Importin subunit alpha-1 no PDB

PDBe PDBe-KB (P52293)PDBe-KB (P19838)UniProt P52293 UniProt P19838 AlphaFold P52293 PDB-REDO Relatório de validação RCSB PDB

7RG3Importin alpha2 in complex with MERS ORF4B R37A mutant2021 · 2 Å

Proteínas: ORF4b (Middle East respiratory syndrome-related coronavirus); Importin subunit alpha-1 (Mus musculus)
Resolução: 2 Å · R_work 0,177, R_free 0,194
Grupo espacial: P 21 21 21
Célula unitária: a = 78,7, b = 90,0, c = 100,5 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 90,0°
Tamanho: 60,5 kDa · 552 resíduos em 3 cadeias · 3669 átomos
Dados: Australian Synchrotron, MX2 · 0.9537 Å · DECTRIS EIGER X 16M
Cronologia: Dados recolhidos em 12/2020, depositada em 07/2021, publicada em 08/2021 · 9 meses do feixe à publicação
Validação: Clashscore 1,2 · outliers de Ramachandran 0,0% · outliers de rotâmeros 1,9%
Artigo: MERS-CoV ORF4b employs an unusual binding mechanism to target IMP alpha and block innate immunity. (Nat Commun, 2022) · citado 29 vezes (OpenAlex)
O que veio depois: 48 estruturas posteriores de Importin subunit alpha-1 no PDB

PDBe PDBe-KB (K9N643)PDBe-KB (P52293)UniProt K9N643 UniProt P52293 AlphaFold P52293 PDB-REDO Relatório de validação RCSB PDB

7RG2Importin alpha2 in complex with MERS ORF4B R33A mutant2021 · 2 Å

Proteínas: ORF4b (Middle East respiratory syndrome-related coronavirus); Importin subunit alpha-1 (Mus musculus)
Resolução: 2 Å · R_work 0,199, R_free 0,216
Grupo espacial: P 21 21 21
Célula unitária: a = 78,9, b = 89,9, c = 100,5 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 90,0°
Tamanho: 57,9 kDa · 531 resíduos em 2 cadeias · 3606 átomos
Dados: Australian Synchrotron, MX2 · 0.9537 Å · DECTRIS EIGER X 16M
Cronologia: Dados recolhidos em 12/2020, depositada em 07/2021, publicada em 08/2021 · 9 meses do feixe à publicação
Validação: Clashscore 1,5 · outliers de Ramachandran 0,0% · outliers de rotâmeros 1,4%
Artigo: MERS-CoV ORF4b employs an unusual binding mechanism to target IMP alpha and block innate immunity. (Nat Commun, 2022) · citado 29 vezes (OpenAlex)
O que veio depois: 48 estruturas posteriores de Importin subunit alpha-1 no PDB

PDBe PDBe-KB (K9N643)PDBe-KB (P52293)UniProt K9N643 UniProt P52293 AlphaFold P52293 PDB-REDO Relatório de validação RCSB PDB

7RG1Importin alpha2 in complex with MERS ORF4B H26A mutant2021 · 1,85 Å

Proteínas: ORF4b (Middle East respiratory syndrome-related coronavirus); Importin subunit alpha-1 (Mus musculus)
Resolução: 1,85 Å · R_work 0,200, R_free 0,211
Grupo espacial: P 21 21 21
Célula unitária: a = 79,0, b = 89,7, c = 100,6 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 90,0°
Tamanho: 57,9 kDa · 531 resíduos em 2 cadeias · 3697 átomos
Dados: Australian Synchrotron, MX2 · 0.9537 Å · DECTRIS EIGER2 X 16M
Cronologia: Dados recolhidos em 12/2020, depositada em 07/2021, publicada em 07/2021 · 8 meses do feixe à publicação
Validação: Clashscore 1,0 · outliers de Ramachandran 0,0% · outliers de rotâmeros 0,3%
Artigo: MERS-CoV ORF4b employs an unusual binding mechanism to target IMPα and block innate immunity. (Nat Commun, 2022)
O que veio depois: 52 estruturas posteriores de Importin subunit alpha-1 no PDB

PDBe PDBe-KB (K9N643)PDBe-KB (P52293)UniProt K9N643 UniProt P52293 AlphaFold P52293 PDB-REDO Relatório de validação RCSB PDB

7RG0Importin alpha2 in complex with MERS ORF4B R24A mutant2021 · 2 Å

Proteínas: ORF4b (Middle East respiratory syndrome-related coronavirus); Importin subunit alpha-1 (Mus musculus)
Resolução: 2 Å · R_work 0,195, R_free 0,213
Grupo espacial: P 21 21 21
Célula unitária: a = 78,7, b = 89,6, c = 99,8 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 90,0°
Tamanho: 57,9 kDa · 531 resíduos em 2 cadeias · 3531 átomos
Dados: Australian Synchrotron, MX2 · 0.9537 Å · DECTRIS EIGER2 X 16M
Cronologia: Dados recolhidos em 12/2020, depositada em 07/2021, publicada em 07/2021 · 8 meses do feixe à publicação
Validação: Clashscore 0,8 · outliers de Ramachandran 0,0% · outliers de rotâmeros 0,3%
Artigo: MERS-CoV ORF4b employs an unusual binding mechanism to target IMP alpha and block innate immunity. (Nat Commun, 2022) · citado 29 vezes (OpenAlex)
O que veio depois: 52 estruturas posteriores de Importin subunit alpha-1 no PDB

PDBe PDBe-KB (K9N643)PDBe-KB (P52293)UniProt K9N643 UniProt P52293 AlphaFold P52293 PDB-REDO Relatório de validação RCSB PDB

7RFZImportin alpha 2 in complex with MERS ORF4B NLS peptide2021 · 1,95 Å

Proteínas: ORF4b (Middle East respiratory syndrome-related coronavirus); Importin subunit alpha-1 (Mus musculus)
Resolução: 1,95 Å · R_work 0,188, R_free 0,211
Grupo espacial: P 21 21 21
Célula unitária: a = 78,5, b = 89,5, c = 100,1 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 90,0°
Tamanho: 58,0 kDa · 531 resíduos em 2 cadeias · 3574 átomos
Dados: Australian Synchrotron, MX2 · 0.9537 Å · DECTRIS EIGER X 16M
Cronologia: Dados recolhidos em 12/2020, depositada em 07/2021, publicada em 07/2021 · 8 meses do feixe à publicação
Validação: Clashscore 1,3 · outliers de Ramachandran 0,0% · outliers de rotâmeros 0,5%
Artigo: MERS-CoV ORF4b employs an unusual binding mechanism to target IMP alpha and block innate immunity. (Nat Commun, 2022) · citado 29 vezes (OpenAlex)
O que veio depois: 52 estruturas posteriores de Importin subunit alpha-1 no PDB

PDBe PDBe-KB (K9N643)PDBe-KB (P52293)UniProt K9N643 UniProt P52293 AlphaFold P52293 PDB-REDO Relatório de validação RCSB PDB

7RFYImportin alpha3 in complex with MERS ORF4B2021 · 2,5 Å

Proteínas: ORF4b (Middle East respiratory syndrome-related coronavirus); Importin subunit alpha-3 (Homo sapiens)
Resolução: 2,5 Å · R_work 0,249, R_free 0,267
Grupo espacial: P 1 21 1
Célula unitária: a = 48,2, b = 59,7, c = 82,6 Å; α = 90,0, β = 98,9, γ = 90,0°
Tamanho: 53,0 kDa · 480 resíduos em 2 cadeias · 3143 átomos
Dados: Australian Synchrotron, MX2 · 0.9537 Å · DECTRIS EIGER X 16M
Cronologia: Dados recolhidos em 08/2020, depositada em 07/2021, publicada em 07/2021 · 12 meses do feixe à publicação
Validação: Clashscore 6,0 · outliers de Ramachandran 0,0% · outliers de rotâmeros 0,3%
Artigo: MERS-CoV ORF4b employs an unusual binding mechanism to target IMP alpha and block innate immunity. (Nat Commun, 2022) · citado 29 vezes (OpenAlex)
O que veio depois: 6 estruturas posteriores de Importin subunit alpha-3 no PDB

PDBe PDBe-KB (K9N643)PDBe-KB (O00629)UniProt K9N643 UniProt O00629 AlphaFold O00629 PDB-REDO Relatório de validação RCSB PDB

7RFXImportin alpha2 in complex with MERS ORF4B2021 · 2,1 Å

Proteínas: ORF4b (Middle East respiratory syndrome-related coronavirus); Importin subunit alpha-1 (Mus musculus)
Resolução: 2,1 Å · R_work 0,197, R_free 0,208
Grupo espacial: P 21 21 21
Célula unitária: a = 79,3, b = 89,7, c = 99,4 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 90,0°
Tamanho: 58,0 kDa · 531 resíduos em 2 cadeias · 3630 átomos
Dados: Australian Synchrotron, MX2 · 0.9537 Å · ADSC QUANTUM 210r
Cronologia: Dados recolhidos em 08/2020, depositada em 07/2021, publicada em 07/2021 · 12 meses do feixe à publicação
Validação: Clashscore 1,0 · outliers de Ramachandran 0,0% · outliers de rotâmeros 0,5%
Artigo: MERS-CoV ORF4b employs an unusual binding mechanism to target IMP alpha and block innate immunity. (Nat Commun, 2022) · citado 29 vezes (OpenAlex)
O que veio depois: 52 estruturas posteriores de Importin subunit alpha-1 no PDB

PDBe PDBe-KB (K9N643)PDBe-KB (P52293)UniProt K9N643 UniProt P52293 AlphaFold P52293 PDB-REDO Relatório de validação RCSB PDB

6WX9SOX2 bound to Importin-alpha 52020 · 2,8 Å

Proteínas: Transcription factor SOX-2 (Homo sapiens); Importin subunit alpha-5 (Homo sapiens)
Resolução: 2,8 Å · R_work 0,206, R_free 0,251
Grupo espacial: C 1 2 1
Célula unitária: a = 160,5, b = 61,4, c = 69,1 Å; α = 90,0, β = 95,5, γ = 90,0°
Tamanho: 62,8 kDa · 557 resíduos em 2 cadeias · 3462 átomos
Dados: Australian Synchrotron, MX2 · 0.9537 Å · DECTRIS EIGER X 16M
Cronologia: Dados recolhidos em 02/2019, depositada em 05/2020, publicada em 10/2020 · 20 meses do feixe à publicação
Validação: Clashscore 10,7 · outliers de Ramachandran 0,0% · outliers de rotâmeros 0,8%
Artigo: Structural basis for nuclear import selectivity of pioneer transcription factor SOX2. (Nat Commun, 2021) · citado 40 vezes (OpenAlex)
O que veio depois: 0 estruturas posteriores de Importin subunit alpha-5 no PDB

PDBe PDBe-KB (P48431)PDBe-KB (P52294)UniProt P48431 UniProt P52294 AlphaFold P52294 PDB-REDO Relatório de validação RCSB PDB

6WX8SOX2 bound to Importin-alpha 32020 · 2,3 Å

Proteínas: Transcription factor SOX-2 (Homo sapiens); Importin subunit alpha-3 (Homo sapiens)
Resolução: 2,3 Å · R_work 0,220, R_free 0,245
Grupo espacial: C 1 2 1
Célula unitária: a = 148,6, b = 119,0, c = 94,9 Å; α = 90,0, β = 128,8, γ = 90,0°
Tamanho: 123,2 kDa · 1098 resíduos em 4 cadeias · 8113 átomos
Ligandos: SO4
Dados: Australian Synchrotron, MX2 · 0.9537 Å · DECTRIS EIGER X 16M
Cronologia: Dados recolhidos em 09/2018, depositada em 05/2020, publicada em 10/2020 · 2,1 anos do feixe à publicação
Validação: Clashscore 3,1 · outliers de Ramachandran 0,0% · outliers de rotâmeros 0,3%
Artigo: Structural basis for nuclear import selectivity of pioneer transcription factor SOX2. (Nat Commun, 2021) · citado 40 vezes (OpenAlex)
O que veio depois: 7 estruturas posteriores de Importin subunit alpha-3 no PDB

PDBe PDBe-KB (P48431)PDBe-KB (O00629)UniProt P48431 UniProt O00629 AlphaFold O00629 PDB-REDO Relatório de validação RCSB PDB

6WX7SOX2 bound to Importin-alpha 22020 · 2,7 Å

Proteínas: Transcription factor SOX-2 (Homo sapiens); Importin subunit alpha-1 (Mus musculus)
Resolução: 2,7 Å · R_work 0,195, R_free 0,227
Grupo espacial: P 21 21 21
Célula unitária: a = 78,1, b = 91,3, c = 97,6 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 90,0°
Tamanho: 66,3 kDa · 600 resíduos em 2 cadeias · 3403 átomos
Dados: Australian Synchrotron, MX2 · 0.9537 Å · ADSC QUANTUM 210r
Cronologia: Dados recolhidos em 08/2012, depositada em 05/2020, publicada em 10/2020 · 8,2 anos do feixe à publicação
Validação: Clashscore 1,5 · outliers de Ramachandran 0,0% · outliers de rotâmeros 0,3%
Artigo: Structural basis for nuclear import selectivity of pioneer transcription factor SOX2. (Nat Commun, 2021) · citado 40 vezes (OpenAlex)
O que veio depois: 61 estruturas posteriores de Importin subunit alpha-1 no PDB

PDBe PDBe-KB (P48431)PDBe-KB (P52293)UniProt P48431 UniProt P52293 AlphaFold P52293 PDB-REDO Relatório de validação RCSB PDB

6YB7SARS-CoV-2 main protease with unliganded active site (2019-nCoV, coronavirus disease 2019, COVID-19).2020 · 1,25 Å

Proteína: 3C-like proteinase (Severe acute respiratory syndrome coronavirus 2)
Resolução: 1,25 Å · R_work 0,142, R_free 0,180
Grupo espacial: C 1 2 1
Célula unitária: a = 112,4, b = 52,8, c = 44,6 Å; α = 90,0, β = 103,0, γ = 90,0°
Tamanho: 34,4 kDa · 305 resíduos em 1 cadeia · 2962 átomos
Ligandos: DMS, PEG
Dados: Diamond, I04-1 · 0.91260 Å · DECTRIS PILATUS3 6M
Cronologia: Dados recolhidos em 02/2020, depositada em 03/2020, publicada em 03/2020 · 30 dias do feixe à publicação
Validação: Clashscore 2,5 · outliers de Ramachandran 0,3% · outliers de rotâmeros 0,0%
Artigo: Crystallographic and electrophilic fragment screening of the SARS-CoV-2 main protease. (Nat Commun, 2020) · citado 547 vezes (OpenAlex)
O que veio depois: 1704 estruturas posteriores de 3C-like proteinase no PDB

PDBe PDBe-KB UniProt PDB-REDO Relatório de validação RCSB PDB

6Y84SARS-CoV-2 main protease with unliganded active site (2019-nCoV, coronavirus disease 2019, COVID-19)2020 · 1,39 Å · em destaque

Proteína: 3C-like proteinase nsp5 (Severe acute respiratory syndrome coronavirus 2)
Resolução: 1,39 Å · R_work 0,178, R_free 0,200
Grupo espacial: C 1 2 1
Célula unitária: a = 112,8, b = 52,9, c = 44,6 Å; α = 90,0, β = 103,2, γ = 90,0°
Tamanho: 34,1 kDa · 306 resíduos em 1 cadeia · 2950 átomos
Ligandos: DMS
Dados: Diamond, I04-1 · 0.9126 Å · DECTRIS PILATUS3 6M
Cronologia: Dados recolhidos em 02/2020, depositada em 03/2020, publicada em 03/2020 · 16 dias do feixe à publicação
Validação: Clashscore 3,5 · outliers de Ramachandran 0,3% · outliers de rotâmeros 0,0%
Artigo: Crystallographic and electrophilic fragment screening of the SARS-CoV-2 main protease. (Nat Commun, 2020) · citado 547 vezes (OpenAlex)
O que veio depois: 1774 estruturas posteriores de 3C-like proteinase nsp5 no PDB

PDBe PDBe-KB UniProt PDB-REDO Relatório de validação RCSB PDB História e vídeo

6VZ6Methanococcoides burtonii cytochrome b5 domain protein (WP 011499504.1)2020 · 2,1 Å

Proteína: Cytochrome b5-domain protein (Methanococcoides burtonii)
Resolução: 2,1 Å · R_work 0,162, R_free 0,195
Grupo espacial: P 41 2 2
Célula unitária: a = 67,5, b = 67,5, c = 48,1 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 90,0°
Tamanho: 9,4 kDa · 78 resíduos em 1 cadeia · 726 átomos
Ligandos: HEM
Dados: Australian Synchrotron, MX2 · 0.95370 Å · DECTRIS EIGER X 16M
Cronologia: Dados recolhidos em 03/2019, depositada em 02/2020, publicada em 03/2020 · 11 meses do feixe à publicação
Validação: Clashscore 4,8 · outliers de Ramachandran 0,0% · outliers de rotâmeros 0,0%
Artigo: Structural characterisation of a MAPR-related archaeal cytochrome b5M protein. (FEBS Lett, 2022)
O que veio depois: 0 estruturas posteriores de Cytochrome b5-domain protein no PDB

PDBe PDBe-KB UniProt AlphaFold PDB-REDO Relatório de validação RCSB PDB

6PZNPutative SDR from Acinetobacter baumannii Crystal Form 22019 · 2 Å

Proteína: 3-ketoacyl-ACP reductase (Acinetobacter baumannii)
Resolução: 2 Å · R_work 0,186, R_free 0,223
Grupo espacial: P 21 21 21
Célula unitária: a = 87,6, b = 90,0, c = 130,5 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 90,0°
Tamanho: 113,9 kDa · 1076 resíduos em 4 cadeias · 7678 átomos
Dados: Australian Synchrotron, MX2 · 0.95373 Å · DECTRIS EIGER X 16M
Cronologia: Dados recolhidos em 02/2018, depositada em 08/2019, publicada em 08/2019 · 18 meses do feixe à publicação
Validação: Clashscore 2,5 · outliers de Ramachandran 0,0% · outliers de rotâmeros 0,1%
Artigo: Structural characterization of a short-chain dehydrogenase/reductase from multi-drug resistant Acinetobacter baumannii. (Biochem.Biophys.Res.Commun., 2019) · citado 8 vezes (OpenAlex)
O que veio depois: 0 estruturas posteriores de 3-ketoacyl-ACP reductase no PDB

PDBe PDBe-KB UniProt AlphaFold PDB-REDO Relatório de validação RCSB PDB

6PZMPutative SDR from Acinetobacter baumannii Crystal Form 12019 · 2,1 Å

Proteína: 3-ketoacyl-ACP reductase (Acinetobacter baumannii)
Resolução: 2,1 Å · R_work 0,187, R_free 0,217
Grupo espacial: P 21 21 21
Célula unitária: a = 80,1, b = 122,0, c = 124,7 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 90,0°
Tamanho: 113,9 kDa · 1076 resíduos em 4 cadeias · 7500 átomos
Dados: Australian Synchrotron, MX2 · 0.9536 Å · DECTRIS EIGER X 16M
Cronologia: Dados recolhidos em 02/2018, depositada em 08/2019, publicada em 08/2019 · 18 meses do feixe à publicação
Validação: Clashscore 2,0 · outliers de Ramachandran 0,0% · outliers de rotâmeros 0,1%
Artigo: Structural characterization of a short-chain dehydrogenase/reductase from multi-drug resistant Acinetobacter baumannii. (Biochem.Biophys.Res.Commun., 2019) · citado 8 vezes (OpenAlex)
O que veio depois: 0 estruturas posteriores de 3-ketoacyl-ACP reductase no PDB

PDBe PDBe-KB UniProt AlphaFold PDB-REDO Relatório de validação RCSB PDB

6Q45F1-ATPase from Fusobacterium nucleatum2019 · 3,6 Å · em destaque

Proteínas: ATP synthase epsilon chain (Fusobacterium nucleatum subsp. nucleatum ATCC 25586); ATP synthase gamma chain (Fusobacterium nucleatum subsp. nucleatum ATCC 25586); ATP synthase subunit beta (Fusobacterium nucleatum subsp. nucleatum ATCC 25586); ATP synthase subunit alpha (Fusobacterium nucleatum subsp. nucleatum ATCC 25586)
Resolução: 3,6 Å · R_work 0,237, R_free 0,280
Grupo espacial: P 1 21 1
Célula unitária: a = 111,9, b = 200,2, c = 201,7 Å; α = 90,0, β = 102,2, γ = 90,0°
Tamanho: 730,3 kDa · 6604 resíduos em 16 cadeias · 49 762 átomos
Ligandos: ADP, ATP, MG
Dados: Australian Synchrotron, MX2 · 0.954 Å · ADSC QUANTUM 315r
Cronologia: Dados recolhidos em 10/2015, depositada em 12/2018, publicada em 07/2019 · 3,7 anos do feixe à publicação
Validação: Clashscore 1,4 · outliers de Ramachandran 0,3% · outliers de rotâmeros 1,2%
Artigo: Structure of F1-ATPase from the obligate anaerobe Fusobacterium nucleatum. (Open Biology, 2019) · citado 6 vezes (OpenAlex)
O que veio depois: 0 estruturas posteriores de ATP synthase epsilon chain no PDB; 0 estruturas posteriores de ATP synthase gamma chain no PDB; 0 estruturas posteriores de ATP synthase subunit beta no PDB; 0 estruturas posteriores de ATP synthase subunit alpha no PDB

PDBe PDBe-KB (Q8RGE3)PDBe-KB (Q8RGE1)PDBe-KB (Q8RGE2)PDBe-KB (Q8RGE0)UniProt Q8RGE3 UniProt Q8RGE1 UniProt Q8RGE2 UniProt Q8RGE0 AlphaFold Q8RGE3 AlphaFold Q8RGE1 AlphaFold Q8RGE2 AlphaFold Q8RGE0 PDB-REDO Relatório de validação RCSB PDB História e vídeo

6NZXHadesarchaea YNP_N21 cytochrome b5 domain protein (KUO41884.1)2019 · 1,9 Å

Proteína: Cytochrome B5 (Hadesarchaea archaeon YNP_N21)
Resolução: 1,9 Å · R_work 0,221, R_free 0,261
Grupo espacial: P 63
Célula unitária: a = 72,2, b = 72,2, c = 22,8 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 120,0°
Tamanho: 9,2 kDa · 78 resíduos em 1 cadeia · 663 átomos
Ligandos: HEM
Dados: Australian Synchrotron, MX2 · 0.95370 Å · DECTRIS EIGER X 16M
Cronologia: Dados recolhidos em 06/2018, depositada em 02/2019, publicada em 03/2019 · 9 meses do feixe à publicação
Validação: Clashscore 4,8 · outliers de Ramachandran 0,0% · outliers de rotâmeros 0,0%
Artigo: Structural characterisation of a MAPR-related archaeal cytochrome b5M protein. (FEBS Lett, 2022)

PDBe PDB-REDO Relatório de validação RCSB PDB

6NRPPutative short-chain dehydrogenase/reductase (SDR) from Acinetobacter baumannii2019 · 1,9 Å

Proteína: 3-oxoacyl-ACP reductase FabG (Acinetobacter baumannii)
Resolução: 1,9 Å · R_work 0,170, R_free 0,192
Grupo espacial: P 31 2 1
Célula unitária: a = 89,5, b = 89,5, c = 239,5 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 120,0°
Tamanho: 114,9 kDa · 1052 resíduos em 4 cadeias · 7616 átomos
Dados: Australian Synchrotron, MX2 · 0.95372 Å · DECTRIS EIGER X 16M
Cronologia: Dados recolhidos em 02/2018, depositada em 01/2019, publicada em 02/2019 · 12 meses do feixe à publicação
Validação: Clashscore 2,8 · outliers de Ramachandran 0,0% · outliers de rotâmeros 0,4%
Artigo: Insights into Acinetobacter baumannii fatty acid synthesis 3-oxoacyl-ACP reductases. (Sci Rep, 2021) · citado 25 vezes (OpenAlex)

PDBe PDB-REDO Relatório de validação RCSB PDB

6BWBHendra virus W protein C-terminus in complex with Importin alpha 3 crystal form 32018 · 2,3 Å

Proteínas: Protein W (Hendra virus); Importin subunit alpha-3 (Homo sapiens)
Resolução: 2,3 Å · R_work 0,178, R_free 0,218
Grupo espacial: P 21 21 21
Célula unitária: a = 48,2, b = 59,0, c = 169,3 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 90,0°
Tamanho: 55,0 kDa · 500 resíduos em 2 cadeias · 3624 átomos
Dados: Australian Synchrotron, MX2 · 0.9537 Å · ADSC QUANTUM 315r
Cronologia: Dados recolhidos em 11/2016, depositada em 12/2017, publicada em 07/2018 · 20 meses do feixe à publicação
Validação: Clashscore 2,0 · outliers de Ramachandran 0,0% · outliers de rotâmeros 0,8%
Artigo: Structural basis for importin alpha 3 specificity of W proteins in Hendra and Nipah viruses. (Nat Commun, 2018) · citado 75 vezes (OpenAlex)
O que veio depois: 9 estruturas posteriores de Importin subunit alpha-3 no PDB

PDBe PDBe-KB (P0C1C6)PDBe-KB (O00629)UniProt P0C1C6 UniProt O00629 AlphaFold O00629 PDB-REDO Relatório de validação RCSB PDB

6BWAHendra virus W protein C-terminus in complex with Importin alpha 3 crystal form 22018 · 2,2 Å

Proteínas: Protein W (Hendra virus); Importin subunit alpha-3 (Homo sapiens)
Resolução: 2,2 Å · R_work 0,187, R_free 0,216
Grupo espacial: P 1 21 1
Célula unitária: a = 48,1, b = 60,0, c = 89,9 Å; α = 90,0, β = 97,9, γ = 90,0°
Tamanho: 55,0 kDa · 500 resíduos em 2 cadeias · 3678 átomos
Dados: Australian Synchrotron, MX2 · 0.9537 Å · ADSC QUANTUM 315r
Cronologia: Dados recolhidos em 07/2016, depositada em 12/2017, publicada em 07/2018 · 24 meses do feixe à publicação
Validação: Clashscore 0,9 · outliers de Ramachandran 0,0% · outliers de rotâmeros 0,3%
Artigo: Structural basis for importin alpha 3 specificity of W proteins in Hendra and Nipah viruses. (Nat Commun, 2018) · citado 75 vezes (OpenAlex)
O que veio depois: 9 estruturas posteriores de Importin subunit alpha-3 no PDB

PDBe PDBe-KB (P0C1C6)PDBe-KB (O00629)UniProt P0C1C6 UniProt O00629 AlphaFold O00629 PDB-REDO Relatório de validação RCSB PDB

6BW9Hendra virus W protein C-terminus in complex with Importin alpha 3 crystal form 12018 · 1,6 Å · em destaque

Proteínas: Protein W (Hendra virus); Importin subunit alpha-3 (Homo sapiens)
Resolução: 1,6 Å · R_work 0,171, R_free 0,196
Grupo espacial: P 1 21 1
Célula unitária: a = 47,4, b = 65,7, c = 74,2 Å; α = 90,0, β = 99,8, γ = 90,0°
Tamanho: 55,0 kDa · 500 resíduos em 2 cadeias · 3738 átomos
Dados: Australian Synchrotron, MX2 · 0.9537 Å · ADSC QUANTUM 315r
Cronologia: Dados recolhidos em 11/2016, depositada em 12/2017, publicada em 07/2018 · 20 meses do feixe à publicação
Validação: Clashscore 2,1 · outliers de Ramachandran 0,0% · outliers de rotâmeros 0,5%
Artigo: Structural basis for importin alpha 3 specificity of W proteins in Hendra and Nipah viruses. (Nat Commun, 2018) · citado 75 vezes (OpenAlex)
O que veio depois: 9 estruturas posteriores de Importin subunit alpha-3 no PDB

PDBe PDBe-KB (P0C1C6)PDBe-KB (O00629)UniProt P0C1C6 UniProt O00629 AlphaFold O00629 PDB-REDO Relatório de validação RCSB PDB História e vídeo

6BW1Hendra virus W protein C-terminus in complex with Importin alpha 12018 · 2,2 Å

Proteínas: Importin subunit alpha-1 (Mus musculus); Protein W (Hendra virus)
Resolução: 2,2 Å · R_work 0,192, R_free 0,212
Grupo espacial: P 21 21 21
Célula unitária: a = 79,0, b = 89,3, c = 100,4 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 90,0°
Tamanho: 60,0 kDa · 551 resíduos em 2 cadeias · 3431 átomos
Dados: Australian Synchrotron, MX1 · 0.9537 Å · ADSC QUANTUM 210r
Cronologia: Dados recolhidos em 06/2016, depositada em 12/2017, publicada em 07/2018 · 2,1 anos do feixe à publicação
Validação: Clashscore 1,2 · outliers de Ramachandran 0,0% · outliers de rotâmeros 0,3%
Artigo: Structural basis for importin alpha 3 specificity of W proteins in Hendra and Nipah viruses. (Nat Commun, 2018) · citado 75 vezes (OpenAlex)
O que veio depois: 75 estruturas posteriores de Importin subunit alpha-1 no PDB

PDBe PDBe-KB (P52293)PDBe-KB (P0C1C6)UniProt P52293 UniProt P0C1C6 AlphaFold P52293 PDB-REDO Relatório de validação RCSB PDB

6BW0Nipah virus W protein C-terminus in complex with Importin alpha 12018 · 2,1 Å

Proteínas: Importin subunit alpha-1 (Mus musculus); Protein W (Nipah virus)
Resolução: 2,1 Å · R_work 0,186, R_free 0,203
Grupo espacial: P 21 21 21
Célula unitária: a = 77,9, b = 88,8, c = 97,6 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 90,0°
Tamanho: 60,0 kDa · 551 resíduos em 2 cadeias · 3555 átomos
Dados: Australian Synchrotron, MX2 · 0.9537 Å · DECTRIS EIGER X 16M
Cronologia: Dados recolhidos em 03/2017, depositada em 12/2017, publicada em 07/2018 · 16 meses do feixe à publicação
Validação: Clashscore 0,8 · outliers de Ramachandran 0,0% · outliers de rotâmeros 1,4%
Artigo: Structural basis for importin alpha 3 specificity of W proteins in Hendra and Nipah viruses. (Nat Commun, 2018) · citado 75 vezes (OpenAlex)
O que veio depois: 75 estruturas posteriores de Importin subunit alpha-1 no PDB

PDBe PDBe-KB (P52293)PDBe-KB (P0C1C7)UniProt P52293 UniProt P0C1C7 AlphaFold P52293 PDB-REDO Relatório de validação RCSB PDB

6BVZImportin alpha 3 in cargo free state2018 · 2,3 Å

Proteína: Importin subunit alpha-3 (Homo sapiens)
Resolução: 2,3 Å · R_work 0,250, R_free 0,269
Grupo espacial: P 1 21 1
Célula unitária: a = 47,1, b = 53,2, c = 91,3 Å; α = 90,0, β = 92,9, γ = 90,0°
Tamanho: 50,3 kDa · 459 resíduos em 1 cadeia · 3210 átomos
Dados: Australian Synchrotron, MX2 · 0.9537 Å · DECTRIS EIGER X 16M
Cronologia: Dados recolhidos em 04/2017, depositada em 12/2017, publicada em 07/2018 · 15 meses do feixe à publicação
Validação: Clashscore 4,0 · outliers de Ramachandran 0,0% · outliers de rotâmeros 0,8%
Artigo: Structural basis for importin alpha 3 specificity of W proteins in Hendra and Nipah viruses. (Nat Commun, 2018) · citado 75 vezes (OpenAlex)
O que veio depois: 9 estruturas posteriores de Importin subunit alpha-3 no PDB

PDBe PDBe-KB UniProt AlphaFold PDB-REDO Relatório de validação RCSB PDB

6BVVNipah virus W protein C-terminus in complex with Importin alpha 32018 · 2,3 Å

Proteínas: Protein W (Nipah virus); Importin subunit alpha-3 (Homo sapiens)
Resolução: 2,3 Å · R_work 0,199, R_free 0,222
Grupo espacial: P 1 21 1
Célula unitária: a = 47,7, b = 65,6, c = 73,9 Å; α = 90,0, β = 99,8, γ = 90,0°
Tamanho: 55,1 kDa · 500 resíduos em 2 cadeias · 3592 átomos
Dados: Australian Synchrotron, MX2 · 0.9537 Å · DECTRIS EIGER X 16M
Cronologia: Dados recolhidos em 03/2017, depositada em 12/2017, publicada em 07/2018 · 16 meses do feixe à publicação
Validação: Clashscore 1,0 · outliers de Ramachandran 0,0% · outliers de rotâmeros 0,3%
Artigo: Structural basis for importin alpha 3 specificity of W proteins in Hendra and Nipah viruses. (Nat Commun, 2018) · citado 75 vezes (OpenAlex)
O que veio depois: 9 estruturas posteriores de Importin subunit alpha-3 no PDB

PDBe PDBe-KB (P0C1C7)PDBe-KB (O00629)UniProt P0C1C7 UniProt O00629 AlphaFold O00629 PDB-REDO Relatório de validação RCSB PDB

6BVTImportin alpha 1 in cargo free state2018 · 2,5 Å

Proteína: Importin subunit alpha-1 (Mus musculus)
Resolução: 2,5 Å · R_work 0,192, R_free 0,213
Grupo espacial: P 21 21 21
Célula unitária: a = 78,5, b = 90,0, c = 100,7 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 90,0°
Tamanho: 55,3 kDa · 510 resíduos em 1 cadeia · 3361 átomos
Dados: Australian Synchrotron, MX1 · 0.9537 Å · ADSC QUANTUM 315r
Cronologia: Dados recolhidos em 03/2016, depositada em 12/2017, publicada em 07/2018 · 2,3 anos do feixe à publicação
Validação: Clashscore 0,5 · outliers de Ramachandran 0,0% · outliers de rotâmeros 0,8%
Artigo: Structural basis for importin alpha 3 specificity of W proteins in Hendra and Nipah viruses. (Nat Commun, 2018) · citado 75 vezes (OpenAlex)
O que veio depois: 75 estruturas posteriores de Importin subunit alpha-1 no PDB

PDBe PDBe-KB UniProt AlphaFold PDB-REDO Relatório de validação RCSB PDB

6BDOStructure of bacterial type II NADH dehydrogenase from Caldalkalibacillus thermarum complexed with a quinone inhibitor HQNO at 2.8A resolution2018 · 2,8 Å

Proteína: FAD-dependent pyridine nucleotide-disulfide oxidoreductase (Caldalkalibacillus thermarum TA2.A1)
Resolução: 2,8 Å · R_work 0,227, R_free 0,268
Grupo espacial: P 1 21 1
Célula unitária: a = 72,8, b = 114,3, c = 130,1 Å; α = 90,0, β = 91,2, γ = 90,0°
Tamanho: 182,0 kDa · 1620 resíduos em 4 cadeias · 11 896 átomos
Ligandos: FAD, HQO
Dados: Australian Synchrotron, MX2 · 0.9537 Å · ADSC QUANTUM 315r
Cronologia: Dados recolhidos em 11/2016, depositada em 10/2017, publicada em 05/2018 · 18 meses do feixe à publicação
Validação: Clashscore 4,6 · outliers de Ramachandran 0,2% · outliers de rotâmeros 2,1%
Artigo: Structure of the NDH-2 - HQNO inhibited complex provides molecular insight into quinone-binding site inhibitors. (Biochim. Biophys. Acta, 2018) · citado 48 vezes (OpenAlex)
O que veio depois: 0 estruturas posteriores de FAD-dependent pyridine nucleotide-disulfide oxidoreductase no PDB

PDBe PDBe-KB UniProt AlphaFold PDB-REDO Relatório de validação RCSB PDB

5WEDStructure of bacterial type II NADH dehydrogenase from Caldalkalibacillus thermarum at 2.15A resolution2017 · 2,15 Å

Proteína: FAD-dependent pyridine nucleotide-disulfide oxidoreductase (Caldalkalibacillus thermarum TA2.A1)
Resolução: 2,15 Å · R_work 0,208, R_free 0,238
Grupo espacial: P 1 21 1
Célula unitária: a = 72,8, b = 113,6, c = 129,8 Å; α = 90,0, β = 91,0, γ = 90,0°
Tamanho: 181,4 kDa · 1620 resíduos em 4 cadeias · 12 435 átomos
Ligandos: FAD
Dados: Australian Synchrotron, MX2 · 0.9537 Å · ADSC QUANTUM 315r
Cronologia: Dados recolhidos em 10/2015, depositada em 07/2017, publicada em 10/2017 · 24 meses do feixe à publicação
Validação: Clashscore 1,4 · outliers de Ramachandran 0,0% · outliers de rotâmeros 0,1%
Artigo: Crystal structure of type II NADH:quinone oxidoreductase from Caldalkalibacillus thermarum with an improved resolution of 2.15 angstrom. (Acta Crystallogr F Struct Biol Commun, 2017) · citado 15 vezes (OpenAlex)
O que veio depois: 1 estrutura posterior de FAD-dependent pyridine nucleotide-disulfide oxidoreductase no PDB

PDBe PDBe-KB UniProt AlphaFold PDB-REDO Relatório de validação RCSB PDB

5KMSThe structure of type II NADH dehydrogenase from Caldalkalibacillus thermarum complexed with NAD+ at 2.5 angstrom resolution.2017 · 2,5 Å

Proteína: FAD-dependent pyridine nucleotide-disulfide oxidoreductase (Caldalkalibacillus thermarum TA2.A1)
Resolução: 2,5 Å · R_work 0,214, R_free 0,244
Grupo espacial: P 1 21 1
Célula unitária: a = 72,9, b = 114,0, c = 130,6 Å; α = 90,0, β = 91,8, γ = 90,0°
Tamanho: 182,1 kDa · 1620 resíduos em 4 cadeias · 11 969 átomos
Ligandos: FAD, NAD
Dados: Australian Synchrotron, MX2 · 0.954 Å · ADSC QUANTUM 315r
Cronologia: Dados recolhidos em 10/2015, depositada em 06/2016, publicada em 02/2017 · 15 meses do feixe à publicação
Validação: Clashscore 2,4 · outliers de Ramachandran 0,3% · outliers de rotâmeros 2,4%
Artigo: The mechanism of catalysis by type-II NADH:quinone oxidoreductases. (Sci Rep, 2017) · citado 80 vezes (OpenAlex)
O que veio depois: 2 estruturas posteriores de FAD-dependent pyridine nucleotide-disulfide oxidoreductase no PDB

PDBe PDBe-KB UniProt AlphaFold PDB-REDO Relatório de validação RCSB PDB

5KMRThe structure of type II NADH dehydrogenase from Caldalkalibacillus thermarum complexed with NAD+ at 3.0 angstrom resolution.2017 · 3 Å · em destaque

Proteína: FAD-dependent pyridine nucleotide-disulfide oxidoreductase (Caldalkalibacillus thermarum TA2.A1)
Resolução: 3 Å · R_work 0,237, R_free 0,254
Grupo espacial: P 1 21 1
Célula unitária: a = 72,1, b = 114,2, c = 131,0 Å; α = 90,0, β = 91,5, γ = 90,0°
Tamanho: 183,4 kDa · 1620 resíduos em 4 cadeias · 11 468 átomos
Ligandos: FAD, NAD
Dados: Australian Synchrotron, MX2 · 0.954 Å · ADSC QUANTUM 315r
Cronologia: Dados recolhidos em 10/2015, depositada em 06/2016, publicada em 01/2017 · 15 meses do feixe à publicação
Validação: Clashscore 5,5 · outliers de Ramachandran 0,8% · outliers de rotâmeros 1,7%
Artigo: The mechanism of catalysis by type-II NADH:quinone oxidoreductases. (Sci Rep, 2017) · citado 80 vezes (OpenAlex)
O que veio depois: 3 estruturas posteriores de FAD-dependent pyridine nucleotide-disulfide oxidoreductase no PDB

PDBe PDBe-KB UniProt AlphaFold PDB-REDO Relatório de validação RCSB PDB História e vídeo

5KMQThe structure of I379E variant of type II NADH dehydrogenase from Caldalkalibacillus thermarum2017 · 2,7 Å

Proteína: FAD-dependent pyridine nucleotide-disulfide oxidoreductase (Caldalkalibacillus thermarum TA2.A1)
Resolução: 2,7 Å · R_work 0,223, R_free 0,269
Grupo espacial: P 1 21 1
Célula unitária: a = 72,4, b = 114,4, c = 130,5 Å; α = 90,0, β = 92,0, γ = 90,0°
Tamanho: 181,5 kDa · 1620 resíduos em 4 cadeias · 11 334 átomos
Ligandos: FAD
Dados: Australian Synchrotron, MX2 · 0.954 Å · ADSC QUANTUM 315r
Cronologia: Dados recolhidos em 10/2015, depositada em 06/2016, publicada em 01/2017 · 15 meses do feixe à publicação
Validação: Clashscore 4,0 · outliers de Ramachandran 0,3% · outliers de rotâmeros 3,5%
Artigo: The mechanism of catalysis by type-II NADH:quinone oxidoreductases. (Sci Rep, 2017) · citado 80 vezes (OpenAlex)
O que veio depois: 3 estruturas posteriores de FAD-dependent pyridine nucleotide-disulfide oxidoreductase no PDB

PDBe PDBe-KB UniProt AlphaFold PDB-REDO Relatório de validação RCSB PDB

5KMPThe structure of G164E variant of type II NADH dehydrogenase from Caldalkalibacillus thermarum2017 · 3,2 Å

Proteína: FAD-dependent pyridine nucleotide-disulfide oxidoreductase (Caldalkalibacillus thermarum TA2.A1)
Resolução: 3,2 Å · R_work 0,203, R_free 0,234
Grupo espacial: P 41 21 2
Célula unitária: a = 93,1, b = 93,1, c = 248,5 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 90,0°
Tamanho: 90,9 kDa · 810 resíduos em 2 cadeias · 5679 átomos
Ligandos: FAD
Dados: Australian Synchrotron, MX2 · 0.954 Å · ADSC QUANTUM 315r
Cronologia: Dados recolhidos em 11/2015, depositada em 06/2016, publicada em 01/2017 · 15 meses do feixe à publicação
Validação: Clashscore 7,9 · outliers de Ramachandran 0,3% · outliers de rotâmeros 6,1%
Artigo: The mechanism of catalysis by type-II NADH:quinone oxidoreductases. (Sci Rep, 2017) · citado 80 vezes (OpenAlex)
O que veio depois: 3 estruturas posteriores de FAD-dependent pyridine nucleotide-disulfide oxidoreductase no PDB

PDBe PDBe-KB UniProt AlphaFold PDB-REDO Relatório de validação RCSB PDB

5J37Crystal structure of 60-mer BFDV Capsid Protein in complex with single stranded DNA2016 · 2,3 Å

Proteínas: single stranded DNA (synthetic construct); Beak and feather disease virus capsid protein (Beak and feather disease virus)
Resolução: 2,3 Å · R_work 0,174, R_free 0,197
Grupo espacial: F 4 3 2
Célula unitária: a = 377,3, b = 377,3, c = 377,3 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 90,0°
Tamanho: 197,2 kDa · 1435 resíduos em 10 cadeias · 9275 átomos
Ligandos: PO4
Dados: Australian Synchrotron, MX2 · 0.9537 Å · ADSC QUANTUM 315r
Cronologia: Dados recolhidos em 10/2015, depositada em 03/2016, publicada em 05/2016 · 7 meses do feixe à publicação
Validação: Clashscore 1,1 · outliers de Ramachandran 0,0% · outliers de rotâmeros 0,0%
Artigo: Structural insights into the assembly and regulation of distinct viral capsid complexes. (Nat Commun, 2016) · citado 79 vezes (OpenAlex)
O que veio depois: 0 estruturas posteriores de Capsid protein no PDB

PDBe PDBe-KB UniProt AlphaFold PDB-REDO Relatório de validação RCSB PDB

5J36Crystal structure of 60-mer BFDV Capsid Protein2016 · 2,55 Å · em destaque

Proteína: Beak and feather disease virus capsid protein (Beak and feather disease virus)
Resolução: 2,55 Å · R_work 0,191, R_free 0,216
Grupo espacial: F 4 3 2
Célula unitária: a = 377,3, b = 377,3, c = 377,3 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 90,0°
Tamanho: 151,7 kDa · 1285 resíduos em 5 cadeias · 8662 átomos
Ligandos: PO4
Dados: Australian Synchrotron, MX2 · 1 Å · ADSC QUANTUM 315r
Cronologia: Dados recolhidos em 10/2015, depositada em 03/2016, publicada em 05/2016 · 7 meses do feixe à publicação
Validação: Clashscore 0,7 · outliers de Ramachandran 0,0% · outliers de rotâmeros 0,3%
Artigo: Structural insights into the assembly and regulation of distinct viral capsid complexes. (Nat Commun, 2016) · citado 79 vezes (OpenAlex)
O que veio depois: 0 estruturas posteriores de Capsid protein no PDB

PDBe PDBe-KB UniProt AlphaFold PDB-REDO Relatório de validação RCSB PDB História e vídeo

5J09Crystal structure of decameric BFDV Capsid Protein2016 · 2 Å

Proteína: Beak and feather disease virus capsid protein (Beak and feather disease virus)
Resolução: 2 Å · R_work 0,209, R_free 0,239
Grupo espacial: P 21 21 21
Célula unitária: a = 78,8, b = 148,4, c = 188,6 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 90,0°
Tamanho: 302,4 kDa · 2570 resíduos em 10 cadeias · 15 272 átomos
Dados: Australian Synchrotron, MX2 · 0.95370 Å · ADSC QUANTUM 315
Cronologia: Dados recolhidos em 01/2015, depositada em 03/2016, publicada em 05/2016 · 16 meses do feixe à publicação
Validação: Clashscore 1,3 · outliers de Ramachandran 0,0% · outliers de rotâmeros 0,6%
Artigo: Structural insights into the assembly and regulation of distinct viral capsid complexes. (Nat Commun, 2016) · citado 79 vezes (OpenAlex)
O que veio depois: 0 estruturas posteriores de Capsid protein no PDB

PDBe PDBe-KB UniProt AlphaFold PDB-REDO Relatório de validação RCSB PDB

4UXWStructure of delta4-DgkA-apo in 9.9 MAG2015 · 3,15 Å

Proteína: Diacylglycerol kinase (ESCHERICHIA COLI K-12)
Resolução: 3,15 Å · R_work 0,224, R_free 0,268
Grupo espacial: P 31 2 1
Célula unitária: a = 72,8, b = 72,8, c = 199,3 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 120,0°
Tamanho: 45,1 kDa · 390 resíduos em 3 cadeias · 2754 átomos
Ligandos: MPD, NA, NO3, OLC
Dados: Advanced Photon Source, 23-ID-B · MARRESEARCH
Cronologia: Dados recolhidos em 07/2011, depositada em 08/2014, publicada em 09/2015 · 4,2 anos do feixe à publicação
Validação: Clashscore 9,3 · outliers de Ramachandran 0,0% · outliers de rotâmeros 3,0%
Artigo: Ternary Structure Reveals Mechanism of a Membrane Diacylglycerol Kinase. (Nat.Commun., 2015) · citado 43 vezes (OpenAlex)
O que veio depois: 5 estruturas posteriores de Diacylglycerol kinase no PDB

PDBe PDBe-KB UniProt AlphaFold PDB-REDO Relatório de validação RCSB PDB

4CK0Crystal structure of the integral membrane diacylglycerol kinase - form 22015 · 2,924 Å

Proteína: Diacylglycerol kinase (ESCHERICHIA COLI)
Resolução: 2,924 Å · R_work 0,248, R_free 0,281
Grupo espacial: P 31 2 1
Célula unitária: a = 72,8, b = 72,8, c = 195,7 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 120,0°
Tamanho: 44,1 kDa · 390 resíduos em 3 cadeias · 2647 átomos
Ligandos: ACP, OLC, ZN
Dados: Advanced Photon Source, 23-ID-B · MARRESEARCH
Cronologia: Dados recolhidos em 12/2012, depositada em 12/2013, publicada em 01/2015 · 2,2 anos do feixe à publicação
Validação: Clashscore 4,3 · outliers de Ramachandran 0,0% · outliers de rotâmeros 1,5%
Artigo: A entrada no PDB ainda não está associada a um artigo publicado.
O que veio depois: 9 estruturas posteriores de Diacylglycerol kinase no PDB

PDBe PDBe-KB UniProt AlphaFold PDB-REDO Relatório de validação RCSB PDB

4CJZCrystal structure of the integral membrane diacylglycerol kinase DgkA- 9.9, delta 42015 · 3,25 Å

Proteína: Diacylglycerol kinase (ESCHERICHIA COLI)
Resolução: 3,25 Å · R_work 0,255, R_free 0,292
Grupo espacial: P 31 2 1
Célula unitária: a = 72,8, b = 72,8, c = 199,3 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 120,0°
Tamanho: 43,1 kDa · 390 resíduos em 3 cadeias · 2596 átomos
Ligandos: OLC
Dados: Advanced Photon Source, 23-ID-B · MARRESEARCH
Cronologia: Dados recolhidos em 07/2011, depositada em 12/2013, publicada em 01/2015 · 3,5 anos do feixe à publicação
Validação: Clashscore 2,8 · outliers de Ramachandran 0,0% · outliers de rotâmeros 0,0%
Artigo: A entrada no PDB ainda não está associada a um artigo publicado.
O que veio depois: 9 estruturas posteriores de Diacylglycerol kinase no PDB

PDBe PDBe-KB UniProt AlphaFold PDB-REDO Relatório de validação RCSB PDB

4B61In meso structure of alginate transporter, AlgE, from Pseudomoas aeruginosa, PAO1. Crystal form 3.2013 · 2,402 Å

Proteína: Alginate production protein alge (PSEUDOMONAS AERUGINOSA PAO1)
Resolução: 2,402 Å · R_work 0,221, R_free 0,244
Grupo espacial: P 21 21 21
Célula unitária: a = 61,7, b = 77,5, c = 240,3 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 90,0°
Tamanho: 110,5 kDa · 916 resíduos em 2 cadeias · 7509 átomos
Ligandos: 78M, 78N, ACT, CU, LDA, MG
Dados: Advanced Photon Source, 23-ID-B · MARRESEARCH
Cronologia: Dados recolhidos em 06/2009, depositada em 08/2012, publicada em 07/2013 · 4,1 anos do feixe à publicação
Validação: Clashscore 5,8 · outliers de Ramachandran 0,0% · outliers de rotâmeros 1,6%
Artigo: A Conformational Landscape for Alginate Secretion Across the Outer Membrane of Pseudomonas Aeruginosa. (Acta Crystallogr.,Sect.D, 2014) · citado 53 vezes (OpenAlex)
O que veio depois: 8 estruturas posteriores de Alginate production protein AlgE no PDB

PDBe PDBe-KB UniProt AlphaFold PDB-REDO Relatório de validação RCSB PDB

4AZLIn meso structure of alginate transporter, AlgE, from Pseudomoas aeruginosa, PAO1, crystal form 2.2013 · 2,8 Å

Proteína: Alginate production protein alge (PSEUDOMONAS AERUGINOSA)
Resolução: 2,8 Å · R_work 0,237, R_free 0,280
Grupo espacial: P 1 21 1
Célula unitária: a = 47,1, b = 245,8, c = 47,1 Å; α = 90,0, β = 104,4, γ = 90,0°
Tamanho: 106,6 kDa · 916 resíduos em 2 cadeias · 6941 átomos
Ligandos: 78M, 78N, CA
Dados: Advanced Photon Source, 23-ID-B · MARRESEARCH
Cronologia: Dados recolhidos em 03/2010, depositada em 06/2012, publicada em 07/2013 · 3,3 anos do feixe à publicação
Validação: Clashscore 4,3 · outliers de Ramachandran 0,0% · outliers de rotâmeros 1,2%
Artigo: A Conformational Landscape for Alginate Secretion Across the Outer Membrane of Pseudomonas Aeruginosa. (Acta Crystallogr.,Sect.D, 2014) · citado 53 vezes (OpenAlex)
O que veio depois: 9 estruturas posteriores de Alginate production protein AlgE no PDB

PDBe PDBe-KB UniProt AlphaFold PDB-REDO Relatório de validação RCSB PDB

3ZE5Crystal structure of the integral membrane diacylglycerol kinase - delta42013 · 3,101 Å

Proteína: Diacylglycerol kinase (ESCHERICHIA COLI K-12)
Resolução: 3,101 Å · R_work 0,232, R_free 0,258
Grupo espacial: P 31 2 1
Célula unitária: a = 72,7, b = 72,7, c = 199,0 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 120,0°
Tamanho: 42,7 kDa · 390 resíduos em 3 cadeias · 2569 átomos
Dados: Diamond, I24 · DECTRIS PILATUS 6M
Cronologia: Dados recolhidos em 12/2010, depositada em 12/2012, publicada em 05/2013 · 2,4 anos do feixe à publicação
Validação: Clashscore 2,9 · outliers de Ramachandran 0,0% · outliers de rotâmeros 0,4%
Artigo: Crystal Structure of the Integral Membrane Diacylglycerol Kinase. (Nature, 2013) · citado 95 vezes (OpenAlex)
O que veio depois: 16 estruturas posteriores de Diacylglycerol kinase no PDB

PDBe PDBe-KB UniProt AlphaFold PDB-REDO Relatório de validação RCSB PDB

3ZE4Crystal structure of the integral membrane diacylglycerol kinase - wild-type2013 · 3,702 Å

Proteína: Diacylglycerol kinase (ESCHERICHIA COLI K-12)
Resolução: 3,702 Å · R_work 0,285, R_free 0,312
Grupo espacial: P 31 2 1
Célula unitária: a = 75,0, b = 75,0, c = 196,9 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 120,0°
Tamanho: 42,8 kDa · 390 resíduos em 3 cadeias · 2458 átomos
Dados: Advanced Photon Source, 23-ID-B · MARRESEARCH
Cronologia: Dados recolhidos em 06/2012, depositada em 12/2012, publicada em 05/2013 · 11 meses do feixe à publicação
Validação: Clashscore 7,0 · outliers de Ramachandran 0,0% · outliers de rotâmeros 2,0%
Artigo: Crystal Structure of the Integral Membrane Diacylglycerol Kinase. (Nature, 2013) · citado 95 vezes (OpenAlex)
O que veio depois: 16 estruturas posteriores de Diacylglycerol kinase no PDB

PDBe PDBe-KB UniProt AlphaFold PDB-REDO Relatório de validação RCSB PDB

3ZE3Crystal structure of the integral membrane diacylglycerol kinase - delta72013 · 2,05 Å · em destaque

Proteína: Diacylglycerol kinase (ESCHERICHIA COLI K-12)
Resolução: 2,05 Å · R_work 0,196, R_free 0,217
Grupo espacial: P 21 21 21
Célula unitária: a = 75,1, b = 91,5, c = 143,7 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 90,0°
Tamanho: 89,7 kDa · 780 resíduos em 6 cadeias · 5042 átomos
Ligandos: 78M, 78N, ACT, FLC, NA, ZN
Dados: Advanced Photon Source, 23-ID-B · 1.03320, 0.97944 Å · MARRESEARCH
Cronologia: Dados recolhidos em 06/2012, depositada em 12/2012, publicada em 05/2013 · 11 meses do feixe à publicação
Validação: Clashscore 4,1 · outliers de Ramachandran 0,0% · outliers de rotâmeros 1,1%
Artigo: Crystal Structure of the Integral Membrane Diacylglycerol Kinase. (Nature, 2013) · citado 95 vezes (OpenAlex)
O que veio depois: 16 estruturas posteriores de Diacylglycerol kinase no PDB

PDBe PDBe-KB UniProt AlphaFold PDB-REDO Relatório de validação RCSB PDB História e vídeo

4AFKIn meso structure of alginate transporter, AlgE, from Pseudomonas aeruginosa, PAO12013 · 1,897 Å · em destaque

Proteína: Alginate production protein alge (PSEUDOMONAS AERUGINOSA)
Resolução: 1,897 Å · R_work 0,163, R_free 0,209
Grupo espacial: C 1 2 1
Célula unitária: a = 57,3, b = 74,4, c = 115,5 Å; α = 90,0, β = 101,6, γ = 90,0°
Tamanho: 57,6 kDa · 458 resíduos em 1 cadeia · 4073 átomos
Ligandos: 78M, 78N, CA, FLC, LDA, NA, PE5
Dados: Advanced Photon Source, 23-ID-B · MARRESEARCH
Cronologia: Dados recolhidos em 04/2008, depositada em 01/2012, publicada em 02/2013 · 4,8 anos do feixe à publicação
Validação: Clashscore 6,8 · outliers de Ramachandran 0,0% · outliers de rotâmeros 0,3%
Artigo: A Conformational Landscape for Alginate Secretion Across the Outer Membrane of Pseudomonas Aeruginosa. (Acta Crystallogr.,Sect.D, 2014) · citado 53 vezes (OpenAlex)
O que veio depois: 10 estruturas posteriores de Alginate production protein AlgE no PDB

PDBe PDBe-KB UniProt AlphaFold PDB-REDO Relatório de validação RCSB PDB História e vídeo

3ZQ8STRUCTURE OF LINEAR GRAMICIDIN D OBTAINED USING TYPE I CRYSTALS GROWN IN A monovaccenin LIPID CUBIC PHASE2012 · 1,7 Å

Proteína: Val-gramicidin a (BREVIBACILLUS BREVIS)
Resolução: 1,7 Å · R_work 0,166, R_free 0,211
Grupo espacial: P 1 21 1
Célula unitária: a = 24,0, b = 42,0, c = 32,4 Å; α = 90,0, β = 107,3, γ = 90,0°
Tamanho: 8,6 kDa · 64 resíduos em 4 cadeias · 633 átomos
Ligandos: MVC
Dados: ESRF, ID14-4 · ADSC QUANTUM 315r
Cronologia: Dados recolhidos em 10/2009, depositada em 06/2011, publicada em 07/2012 · 2,8 anos do feixe à publicação
Validação: Clashscore 7,2 · outliers de Ramachandran 0,0% · outliers de rotâmeros 0,0%
Artigo: A entrada no PDB ainda não está associada a um artigo publicado.

PDBe PDB-REDO Relatório de validação RCSB PDB

2YEVStructure of caa3-type cytochrome oxidase2012 · 2,36 Å · em destaque

Proteínas: Caa3-type cytochrome oxidase subunit iv (THERMUS THERMOPHILUS); Cytochrome c oxidase subunit 2 (THERMUS THERMOPHILUS); Cytochrome c oxidase polypeptide i+iii (THERMUS THERMOPHILUS)
Resolução: 2,36 Å · R_work 0,171, R_free 0,218
Grupo espacial: I 1 2 1
Célula unitária: a = 127,3, b = 76,0, c = 300,3 Å; α = 90,0, β = 92,2, γ = 90,0°
Tamanho: 277,4 kDa · 2388 resíduos em 6 cadeias · 19 587 átomos
Ligandos: 4AG, 5PL, 7E8, 7E9, CL, CU, CUA, HAS, HEC, MG
Dados: Advanced Photon Source, 23-ID-B · MARRESEARCH
Cronologia: Dados recolhidos em 06/2010, depositada em 03/2011, publicada em 05/2012 · 23 meses do feixe à publicação
Validação: Clashscore 6,0 · outliers de Ramachandran 0,0% · outliers de rotâmeros 0,9%
Artigo: Structural Insights Into Electron Transfer in Caa3-Type Cytochrome Oxidases. (Nature, 2012) · citado 126 vezes (OpenAlex)
O que veio depois: 0 estruturas posteriores de Cytochrome oxidase Caa3-type subunit IV domain-containing protein no PDB; 0 estruturas posteriores de Cytochrome c oxidase subunit 2 no PDB; 0 estruturas posteriores de Cytochrome c oxidase polypeptide I+III no PDB

PDBe PDBe-KB (Q5SH67)PDBe-KB (Q5SLI2)PDBe-KB (P98005)UniProt Q5SH67 UniProt Q5SLI2 UniProt P98005 AlphaFold Q5SH67 AlphaFold Q5SLI2 AlphaFold P98005 PDB-REDO Relatório de validação RCSB PDB História e vídeo

2Y6NStructure of linear gramicidin d obtained using type i crystals grown in a 8.8 monoacylglycerol lipid cubic phase.2011 · 1,26 Å

Proteína: Val-gramicidin a (BREVIBACILLUS BREVIS)
Resolução: 1,26 Å · R_work 0,148, R_free 0,170
Grupo espacial: P 1 21 1
Célula unitária: a = 30,6, b = 62,8, c = 30,6 Å; α = 90,0, β = 100,0, γ = 90,0°
Tamanho: 16,2 kDa · 96 resíduos em 6 cadeias · 974 átomos
Ligandos: 15P, P4C
Dados: Advanced Photon Source, 23-ID-B · MARRESEARCH MX-300
Cronologia: Dados recolhidos em 02/2009, depositada em 01/2011, publicada em 05/2011 · 2,2 anos do feixe à publicação
Validação: Clashscore 7,7 · outliers de Ramachandran 0,0% · outliers de rotâmeros 0,0%
Artigo: Membrane Protein Crystallization in Lipidic Mesophases. Hosting Lipid Effects on the Crystallization and Structure of a Transmembrane Peptide (Cryst.Growth Des., 2011) · citado 33 vezes (OpenAlex)

PDBe PDB-REDO Relatório de validação RCSB PDB

2Y5MStructure of linear gramicidin d obtained using type i crystals grown in a 7.7 monoacylglycerol lipid cubic phase.2011 · 1,08 Å · em destaque

Proteína: Val-gramicidin a (BREVIBACILLUS BREVIS)
Resolução: 1,08 Å · R_work 0,130, R_free 0,155
Grupo espacial: P 1 21 1
Célula unitária: a = 30,6, b = 62,8, c = 30,7 Å; α = 90,0, β = 100,0, γ = 90,0°
Tamanho: 15,9 kDa · 96 resíduos em 6 cadeias · 966 átomos
Ligandos: 15P
Dados: Advanced Photon Source, 23-ID-B · MARRESEARCH MX-300
Cronologia: Dados recolhidos em 08/2008, depositada em 01/2011, publicada em 05/2011 · 2,8 anos do feixe à publicação
Validação: Clashscore 3,1 · outliers de Ramachandran 0,0% · outliers de rotâmeros 0,0%
Artigo: Membrane Protein Crystallization in Lipidic Mesophases. Hosting Lipid Effects on the Crystallization and Structure of a Transmembrane Peptide (Cryst.Growth Des., 2011) · citado 33 vezes (OpenAlex)

PDBe PDB-REDO Relatório de validação RCSB PDB História e vídeo

3PDSIrreversible Agonist-Beta2 Adrenoceptor Complex2011 · 3,5 Å · em destaque

Proteína: Fusion protein Beta-2 adrenergic receptor/Lysozyme (Homo sapiens)
Resolução: 3,5 Å · R_work 0,238, R_free 0,283
Grupo espacial: P 21 21 2
Célula unitária: a = 282,4, b = 40,0, c = 65,2 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 90,0°
Tamanho: 53,9 kDa · 458 resíduos em 1 cadeia · 3628 átomos
Ligandos: CLR, ERC, SO4
Dados: Advanced Photon Source, 23-ID-B · 1.033 Å · MARMOSAIC 300 mm CCD
Cronologia: Dados recolhidos em 06/2010, depositada em 10/2010, publicada em 01/2011 · 6 meses do feixe à publicação
Validação: Clashscore 2,5 · outliers de Ramachandran 0,2% · outliers de rotâmeros 4,2%
Artigo: Structure and function of an irreversible agonist-beta(2) adrenoceptor complex (Nature, 2011) · citado 784 vezes (OpenAlex)
O que veio depois: 139 estruturas posteriores de Beta-2 adrenergic receptor no PDB

PDBe PDBe-KB (P00720)PDBe-KB (P07550)UniProt P00720 UniProt P07550 AlphaFold P00720 AlphaFold P07550 PDB-REDO Relatório de validação RCSB PDB História e vídeo

2XDCStructure of linear gramicidin D obtained using Type I crystals grown in a lipid cubic phase.2010 · 1,7 Å

Proteína: Gramicidin a (BREVIBACILLUS BREVIS)
Resolução: 1,7 Å · R_work 0,179, R_free 0,214
Grupo espacial: P 1 21 1
Célula unitária: a = 30,5, b = 62,6, c = 30,5 Å; α = 90,0, β = 100,0, γ = 90,0°
Tamanho: 17,4 kDa · 96 resíduos em 6 cadeias · 935 átomos
Ligandos: 15P, NA
Dados: Advanced Photon Source, 23-ID-B · MARRESEARCH
Cronologia: Dados recolhidos em 10/2008, depositada em 04/2010, publicada em 08/2010 · 22 meses do feixe à publicação
Validação: Clashscore 2,7 · outliers de Ramachandran 0,0% · outliers de rotâmeros 0,0%
Artigo: Crystallizing Transmembrane Peptides in Lipidic Mesophases (Biophys.J., 2010) · citado 44 vezes (OpenAlex)

PDBe PDB-REDO Relatório de validação RCSB PDB

2VKR3Fe-4S, 4Fe-4S plus Zn Acidianus ambivalens ferredoxin2008 · 2,01 Å · em destaque

Proteína: Zinc-containing ferredoxin (ACIDIANUS AMBIVALENS)
Resolução: 2,01 Å
Grupo espacial: P 31
Célula unitária: a = 117,5, b = 117,5, c = 50,9 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 120,0°
Tamanho: 82,1 kDa · 721 resíduos em 7 cadeias · 5616 átomos
Ligandos: F3S, SF4, ZN
Dados: ESRF, ID14-2 · ADSC CCD
Cronologia: Dados recolhidos em 09/2002, depositada em 12/2007, publicada em 03/2008 · 5,4 anos do feixe à publicação
Validação: Clashscore 19,5 · outliers de Ramachandran 0,6% · outliers de rotâmeros 11,3%
Artigo: Crystallographic analysis of the intact metal centres [3Fe-4S](1+/0) and [4Fe-4S](2+/1+) in a Zn(2+) -containing ferredoxin. (FEBS Lett., 2008) · citado 11 vezes (OpenAlex)
O que veio depois: 0 estruturas posteriores de Zinc-containing ferredoxin no PDB

PDBe PDBe-KB UniProt AlphaFold PDB-REDO Relatório de validação RCSB PDB História e vídeo

2UX8Crystal Structure of Sphingomonas elodea ATCC 31461 Glucose-1- phosphate uridylyltransferase in Complex with glucose-1-phosphate.2007 · 2,65 Å

Proteína: Glucose-1-phosphate uridylyltransferase (SPHINGOMONAS ELODEA)
Resolução: 2,65 Å · R_work 0,245, R_free 0,295
Grupo espacial: P 1 21 1
Célula unitária: a = 105,6, b = 85,7, c = 151,8 Å; α = 90,0, β = 105,2, γ = 90,0°
Tamanho: 259,8 kDa · 2376 resíduos em 8 cadeias · 16 948 átomos
Ligandos: G1P
Dados: ESRF, ID29 · 0.97564, 1.13980 Å · ADSC CCD
Cronologia: Dados recolhidos em 09/2005, depositada em 03/2007, publicada em 05/2007 · 20 meses do feixe à publicação
Validação: Clashscore 24,7 · outliers de Ramachandran 2,2% · outliers de rotâmeros 10,9%
Artigo: The Complex of Sphingomonas Elodea Atcc 31461 Glucose-1-Phosphate Uridylyltransferase with Glucose-1-Phosphate Reveals a Novel Quaternary Structure, Unique Among Nucleoside Diphosphate-Sugar Pyrophosphorylase Members. (J.Bacteriol., 2007) · citado 33 vezes (OpenAlex)
O que veio depois: 0 estruturas posteriores de UTP--glucose-1-phosphate uridylyltransferase no PDB

PDBe PDBe-KB UniProt AlphaFold PDB-REDO Relatório de validação RCSB PDB

1W9MAS-isolated hybrid cluster protein from Desulfovibrio vulgaris X-ray structure at 1.35A resolution using iron anomalous signal2005 · 1,35 Å · em destaque

Proteína: Hydroxylamine reductase (DESULFOVIBRIO VULGARIS)
Resolução: 1,35 Å
Grupo espacial: P 21 21 21
Célula unitária: a = 64,3, b = 66,8, c = 134,8 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 90,0°
Tamanho: 60,8 kDa · 553 resíduos em 1 cadeia · 5065 átomos
Ligandos: FSO, SF4
Dados: ESRF, ID29 · ADSC CCD
Cronologia: Dados recolhidos em 11/2001, depositada em 10/2004, publicada em 02/2005 · 3,2 anos do feixe à publicação
Validação: Clashscore 3,0 · outliers de Ramachandran 0,0% · outliers de rotâmeros 1,4%
Artigo: Structural and Functional Relationships in the Hybrid Cluster Protein Family:Structure of the Anaerobically Purified Hybrid Cluster Protein from Desulfovibrio Vulgaris at 1.35 A Resolution (Acta Crystallogr.,Sect.D, 2008) · citado 30 vezes (OpenAlex)
O que veio depois: 0 estruturas posteriores de Hydroxylamine reductase no PDB

PDBe PDBe-KB UniProt AlphaFold PDB-REDO Relatório de validação RCSB PDB História e vídeo

1UPXThe crystal structure of the Hybrid Cluster Protein from Desulfovibrio desulfuricans containing molecules in the oxidized and reduced states.2003 · 1,25 Å

Proteína: Hydroxylamine reductase (DESULFOVIBRIO DESULFURICANS)
Resolução: 1,25 Å · R_work 0,140, R_free 0,153
Grupo espacial: P 1
Célula unitária: a = 57,3, b = 61,2, c = 72,0 Å; α = 82,8, β = 73,7, γ = 87,3°
Tamanho: 119,5 kDa · 1088 resíduos em 2 cadeias · 10 132 átomos
Ligandos: FSO, MES, SF3, SF4
Dados: ESRF, ID14-2 · ADSC CCD
Cronologia: Dados recolhidos em 05/2000, depositada em 10/2003, publicada em 12/2003 · 3,6 anos do feixe à publicação
Validação: Clashscore 3,2 · outliers de Ramachandran 0,0% · outliers de rotâmeros 1,6%
Artigo: Structure of the Hybrid Cluster Protein (Hcp) from Desulfovibrio Desulfuricans Atcc 27774 Containing Molecules in the Oxidized and Reduced States (Acta Crystallogr.,Sect.D, 2003) · citado 13 vezes (OpenAlex)
O que veio depois: 0 estruturas posteriores de Hydroxylamine reductase no PDB

PDBe PDBe-KB UniProt AlphaFold PDB-REDO Relatório de validação RCSB PDB

1OA1Reduced hybrid cluster protein (hcp) from desulfovibrio vulgaris hildenborough structure at 1.55a resolution using synchrotron radiation.2003 · 1,55 Å

Proteína: Hydroxylamine reductase (DESULFOVIBRIO VULGARIS)
Resolução: 1,55 Å · R_work 0,131, R_free 0,153
Grupo espacial: P 21 21 21
Célula unitária: a = 64,1, b = 67,5, c = 135,0 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 90,0°
Tamanho: 60,9 kDa · 553 resíduos em 1 cadeia · 5117 átomos
Ligandos: GOL, SF3, SF4
Dados: ESRF, ID14-2 · ADSC CCD
Cronologia: Dados recolhidos em 05/2002, depositada em 12/2002, publicada em 04/2003 · 11 meses do feixe à publicação
Validação: Clashscore 2,4 · outliers de Ramachandran 0,0% · outliers de rotâmeros 0,9%
Artigo: Reduced Hybrid Cluster Proteins (Hcp) from Desulfovibrio Desulfuricans Atcc 27774 and Desulfovibrio Vulgaris (Hildenborough): X-Ray Structures at High Resolution Using Synchrotron Radiation (J.Biol.Inorg.Chem., 2003) · citado 47 vezes (OpenAlex)
O que veio depois: 1 estrutura posterior de Hydroxylamine reductase no PDB

PDBe PDBe-KB UniProt AlphaFold PDB-REDO Relatório de validação RCSB PDB

1OA0Reduced hybrid cluster protein from desulfovibrio desulfuricans x-ray structure at 1.25a resolution2003 · 1,25 Å

Proteína: Prismane protein (DESULFOVIBRIO DESULFURICANS)
Resolução: 1,25 Å · R_work 0,133, R_free 0,150
Grupo espacial: P 1
Célula unitária: a = 57,8, b = 62,0, c = 72,8 Å; α = 82,7, β = 73,7, γ = 87,4°
Tamanho: 118,7 kDa · 1088 resíduos em 2 cadeias · 10 655 átomos
Ligandos: MES, SF3, SF4
Dados: ESRF, ID14-2 · ADSC CCD
Cronologia: Dados recolhidos em 08/2001, depositada em 12/2002, publicada em 04/2003 · 20 meses do feixe à publicação
Validação: Clashscore 3,1 · outliers de Ramachandran 0,0% · outliers de rotâmeros 1,6%
Artigo: Reduced hybrid cluster proteins (HCP) from Desulfovibrio desulfuricans ATCC 27774 and Desulfovibrio vulgaris (Hildenborough): X-ray structures at high resolution using synchrotron radiation. (J. Biol. Inorg. Chem., 2003) · citado 47 vezes (OpenAlex)
O que veio depois: 1 estrutura posterior de Hydroxylamine reductase no PDB

PDBe PDBe-KB UniProt AlphaFold PDB-REDO Relatório de validação RCSB PDB

1GYOCrystal structure of the di-tetraheme cytochrome c3 from Desulfovibrio gigas at 1.2 Angstrom resolution2002 · 1,2 Å · em destaque

Proteína: Cytochrome c3, a dimeric class iii c-type cytochrome (DESULFOVIBRIO GIGAS)
Resolução: 1,2 Å
Grupo espacial: P 31
Célula unitária: a = 56,7, b = 56,7, c = 94,2 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 120,0°
Tamanho: 29,6 kDa · 218 resíduos em 2 cadeias · 2349 átomos
Ligandos: GOL, HEC
Dados: EMBL Hamburg, BW7B · MARRESEARCH
Cronologia: Dados recolhidos em 05/1997, depositada em 04/2002, publicada em 05/2002 · 5,0 anos do feixe à publicação
Validação: Clashscore 2,0 · outliers de Ramachandran 0,0% · outliers de rotâmeros 1,1%
Artigo: Structure of Dimeric Cytochrome C3 from Desulfovibrio Gigas at 1.2 A Resolution (Acta Crystallogr.,Sect.D, 2003) · citado 25 vezes (OpenAlex)
O que veio depois: 0 estruturas posteriores de Cytochrome C3=26 kDa subunit of A dimeric class III C-type cytochrome no PDB

PDBe PDBe-KB UniProt AlphaFold PDB-REDO Relatório de validação RCSB PDB História e vídeo

Detalhes do PDB (RCSB e PDBe) e citações do OpenAlex, actualizados cerca de uma vez por mês. «O que veio depois» conta as entradas posteriores da mesma proteína (identificada pelo UniProt). A densidade é o mapa 2mFo–DFc (e o mapa de diferenças) do PDBe.